Белковые пружины амортизируют наномашины

Упругие свойства необычных белковых компонентов, так называемых анкириновых повторов, представляют большой интерес для биологов. Изучение свойств этих структур поможет понять, как живые организмы, включая и организм человека, реагируют на физические воздействия на клеточном уровне. Ученых в первую очередь привлекает возможность использования анкириновых повторов в качестве основы для создания биологических эластичных наноструктур и наноматериалов с изначальной способностью к самовосстановлению.

«Эластичные свойства присущи многим известным протеинам, но анкириновые повторы можно сравнить со стальными пружинами — настолько быстро они принимают исходную форму», — сообщает Пётр Маржалек (Piotr Marszalek), профессор механики и материаловедения из университета Дюка. «В процессе сжатия нанопружины генерируют силу, что тоже наблюдается впервые у белковых компонентов», — комментирует Ванн Беннетт (Vann Bennett), профессор клеточной биологии из университета Дюка.

Согласно результатам исследований, анкириновые повторы состоят из тандемных модулей приблизительно 33-х аминокислот. Их атомная структура очень необычна и представляет собой короткие антипараллельные альфа-витки, которые сами собираются в спирали. Ученые полагают, что благодаря такой структуре анкириновые повторы могут быстро восстанавливаться после растяжения. Альфа-витки — это обычные протеиновые структуры, состоящие из одной цепочки аминокислот, стабилизированной водородными связями.

Различные по длине анкириновые повторы обнаружены более чем в 400 протеинах человеческого организма. Они содержатся в клетках волос внутреннего уха, где играют важную роль в преобразовании акустических сигналов в электрические. Анкириновые белки также регулируют ионный обмен в мембране сердечной мышцы. В 2004 году группа ученых под руководством проф. Беннетта обнаружила связь мутаций гена протеина анкирин-Б с наследственной сердечной аритмией, которая может привести к внезапной смерти. «Все процессы, происходящие внутри организмов, требуют усилий, и клетки должны были приспособиться к этому. Возможно, назначение анкириновых „пружин“ — преобразовывать механические сигналы в биохимические», — предполагает проф. Беннетт.

Результаты исследований анкириновой структуры из 12 повторов позволили ученым предположить, что структуры из 24 и более повторов ведут себя как пружины. Проф. Маржалек и его коллеги исследовали процессы растяжения и сжатия анкириновых повторов с помощью атомного силового микроскопа и выяснили, что эти молекулы обладают линейной эластичностью, которую пока не удалось выявить у других протеинов, сообщает Physorg. Напряженность нанопружины росла прямо пропорционально степени растяжения, тогда как у других протеинов эта зависимость является нелинейной, что лучше согласуется с поведением полимеров. Кроме того, нанопружины могли восстанавливать свою первоначальную форму после неполного растяжения и не обнаруживали никаких признаков «износа» после многократных циклов растяжения-сжатия.

#gallery#

В настоящее время ученые работают над выяснением природы необычных свойств анкириновых повторов и их роли в анкириновых протеинах, а также исследуют более длинные «пружины» с целью анализа их эластичных свойств.