Почему коллаген в скелетах динозавров не распадался на протяжении миллионов лет, несмотря на ожидания ученых

Динозавры продолжают интересовать ученых, и одна из неразрешенных на сегодня задач заключалась в том, что коллаген в скелетах динозавров остается нетронутым на протяжении миллионов лет, несмотря на то, что содержит химические связи, которые должны сохраняться только около 500 лет.

Исследование, опубликованное в журнале ACS Central Science, сообщает, что уникальная прочность этого белка может быть результатом молекулярной структуры, которая защищает эти уязвимые связи от воздействия воды, присутствующей в окружающей среде. Изучая низкомолекулярные имитаторы коллагеновых пептидов, авторы исследования обнаружили, что взаимодействия между ацильными группами молекул защищают пептидные связи от гидролиза водой. Это открытие может помочь в разработке долговечных материалов будущего.

Коллаген — самый распространенный белок у животных. Он содержится в коже и соединительных тканях, таких как хрящи и кости. Коллаген состоит из белковых нитей — цепочек аминокислот — которые образуют тройные спирали. Подобно веревке, спирали в свою очередь сплетаются, образуя прочный волокнистый материал. При воздействии воды пептидные связи, соединяющие аминокислоты, обычно разрушаются в процессе, известном как гидролиз. Но когда пептиды включаются в коллаген, этот разрушительный процесс не происходит.

Фрагменты коллагена были извлечены в том числе из костей окаменелостей тираннозавра возрастом 68 миллионов лет и даже были обнаружены в скелете люфенгозавра возрастом 195 миллионов лет. 

Предлагались различные объяснения этому, но авторы нового исследования посчитали, что во всех теориях отсутствует физическая и химическая основа для сопротивления пептидных связей в коллагене, подобном тому, что сохранился в древних костях динозавров. Команда ученых решила заполнить недостающие пробелы.

Используя экспериментальные и вычислительные методы, исследователи изучили поведение малых молекул-имитаторов коллагеновых пептидов. В частности, они изучили взаимодействия между ацильными группами молекул, каждая из которых содержит атом углерода, связанный двойной связью с атомом кислорода.

Они обнаружили, что каждая ацильная группа частично делит свои электроны с соседней ацильной группой. Эти результаты показывают, что такие взаимодействия защищают каждую пептидную связь в тройной спирали коллагена от гидролиза, и поэтому структура может оставаться нетронутой.

Интересно, что выводы, извлеченные из стабильности, полученной в результате этих взаимодействий, могут помочь в разработке других долговечных материалов.